Пептидная связь по своей природе является. Пептидная связь — это основа первичной структуры белка. Характеристика и образование пептидной связи. Вопросы для самоконтроля

Аминокислоты в полипептидной цепи связаны амидной связью, которая образуется между α-карбоксильной группой одной и α-аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 1). Образующаяся между аминокислотами ковалентная связь получила название пептидной связи. Атомы кислорода и водорода пептидной группы при этом занимают трансположение.

Рис. 1. Схема образования пептидной связи. В каждом белке или пептиде можно выделить: N-конец белка или пептида, имеющий свободную а-аминогруппу (-NH 2);

С-конец, имеющий свободную карбоксильную группу (-СООН);

Пептидный остов белков, состоящий из повторяющихся фрагментов: -NH-СН-СО- ; Радикалы аминокислот (боковые цепи) (R 1 и R 2) - вариабельные группы.

Сокращенная запись полипептидной цепи, так же как и синтез белка в клетках, обязательно начинается с N-конца и заканчивается С-концом:

Названия аминокислот, включенных в пептид и образующих пептидную связь, имеют окончания -ил. Например, трипептид, приведенный выше, называется треонил-гистидил-пролин.

Единственной вариабельной частью, отличающей один белок от всех остальных, является сочетание радикалов (боковых цепей) аминокислот, входящих в него. Таким образом, индивидуальные свойства и функции белка обусловлены структурой и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Полипептидные цепи разных белков организма могут включать от нескольких аминокислот до сотен и тысяч аминокислотных остатков. Их молекулярная масса (мол. масса) также колеблется в широких пределах. Так, гормон вазопрессин состоит из 9 аминокислот, мол. масса 1070 кД; инсулин - из 51 аминокислоты (в 2 цепях), мол. масса 5733 кД; лизоцим - из 129 аминокислот (1 цепь), мол. масса 13 930 кД; гемоглобин - из 574 аминокислот (4 цепи), мол. масса 64 500 кД; коллаген (тропоколлаген) - примерно из 1000 аминокислот (3 цепи), мол. масса ~130 000 кД.

Свойства и функция белка зависят от структуры и порядка чередования аминокислот в цепи, изменение аминокислотного состава может их сильно изменить. Так, 2 гормона задней доли гипофиза - окситоцин и вазопрессин - являются нанопептидами и отличаются 2 аминокислотами из 9 (в положении 3 и 8):

Основной биологический эффект окситоцина заключается в стимуляции сокращения гладкой мускулатуры матки при родах, а вазопрессин вызывает реабсорбцию воды в почечных канальцах (антидиуретический гормон) и обладает сосудосуживающим свойством. Таким образом, несмотря на большое структурное сходство, физиологическая активность этих пептидов и ткани-мишени, на которые они действуют, отличаются, т.е. замена всего 2 из 9 аминокислот вызывает существенное изменение функции пептида.

Иногда совсем небольшое изменение структуры крупного белка вызывает подавление его активности. Так, фермент алкогольдегидрогеназа, расщепляющий этанол в печени человека, состоит из 500 аминокислот (в 4 цепях). Активность его у жителей Азиатского региона (Япония, Китай и др.) намного ниже, чем у жителей Европы. Это связано с тем, что в полипептидной цепи фермента происходит замена глутаминовой кислоты на лизин в положении 487.

Взаимодействиями между радикалами аминокислот играют большое значение в стабилизации пространственной структуры белков, можно выделить 4 типа химических связей: гидрофобная, водородная, ионная, дисульфидная.

Гидрофобные связи возникают между неполярными гидрофобными радикалами (рис. 2). Они играют ведущую роль в формировании третичной структуры белковой молекулы.

Рис. 2. Гидрофобные взаимодействия между радикалами

Водородные связи - образуются между полярными (гидрофильными) незаряженными группами радикалов, имеющими подвижный атом водорода, и группами с электроотрицательным атомом (-О или -N-) (рис. 3).

Ионные связи образуются между полярными (гидрофильными) ионогенными радикалами, имеющими противоположно заряженные группы (рис. 4).

Рис. 3. Водородные связи между радикалами аминокислот

Рис. 4. Ионная связь между радикалами лизина и аспарагиновой кислоты (А) и примеры ионных взаимодействий (Б)

Дисульфидная связь - ковалентная, образуется двумя сульфгидрильными (тиольными) группами радикалов цистеина, находящимися в разных местах полипептидной цепи (рис. 5). Встречается в таких белках, как инсулин, инсулиновый рецептор, иммуноглобулины и др.

Дисульфидные связи стабилизируют пространственную структуру одной полипептидной цепи или связывают между собой 2 цепи (например, цепи А и В гормона инсулина) (рис. 6).

Рис. 5. Образование дисульфидной связи.

Рис. 6. Дисульфидные связи в молекуле инсулина. Дисульфидные связи: между остатками цистеина одной цепи А (а), между цепями А и В (б). Цифры - положение аминокислот в полипептидных цепях.

Пептидная связь образуется при реакции аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой с выделением молекулы воды:

СН 3 -СН(NH 2)-COOH + CH 3 - СН(NH 2)-COOH → СН 3 -СН(NH 2)-CO-NH-(CH 3) СН-COOH + H 2 O

Связанные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь. Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в sp 2 -гибридизации; у атома N имеется р-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется р-p-сопряженная система, приводящая к укорочению связи С-N (0,132 нм) и ограничению вращения (барьер вращения составляет ~63 кДж/моль). Пептидная связь имеет преимущественно транс -конфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Подобное строение пептидной связи сказывается на формировании вторичной и третичной структуры белка. Пептидная связь ‒ жесткая, ковалентная, генетически детерминированная. В структурных формулах изображается в виде одинарной связи, однако на самом деле эта связь между углеродом и азотом носит характер частично двойной связи:

Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и O. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно.

Первичная структура была открыта профессором Казанского университета А.Я. Данилевским в 1989 г. В 1913 году Э. Фишером были синтезированы первые пептиды. Последовательность аминокислот для каждого белка уникальна и закреплена генетически.

Трипептид: глицилаланиллизин

Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи методом гидролиза выясняют аминокислотный состав: соотношение каждой из двадцати аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH 2 -группу и одну свободную СООН-группу.

Для определения природы N-концевой аминокислоты предложен ряд методов, в частности, метод Сэнжера (за его разработку Ф. Сэнжер был удостоен Нобелевской премии в 1958 г.). Этот метод основан на реакции арилирования полипептида 2,4-динитрофторбензолом. Раствор полипептида обрабатывают 2,4-динитрофторбензолом, который взаимодействует со свободной α-аминогруппой пептида. После кислотного гидролиза продукта реакции только одна аминокислота оказывается связанной с реактивом в виде 2,4-динитрофениламинокислоты. В отличие от других аминокислот она имеет желтый цвет. Ее выделяют из гидролизата и идентифицируют методом хроматографии.

Для определения С-концевой аминокислоты часто используют ферментативные методы. Обработка полипептида карбоксипептидазой, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная СООН-группа, приводит к освобождению С-концевой аминокислоты, природа которой может быть идентифицирована методом хроматографии. Существуют и другие методы определения С-концевой аминокислоты, в частности, химический метод Акабори, основанный на гидразинолизе полипептида.

Следующий этап работы связан с определением последовательности аминокислот в полипептиде. Для этого вначале проводят частичный (химический и ферментативный) гидролиз полипептидной цепи на короткие пептидные фрагменты, последовательность которых может быть точно определена. После гидролиза с помощью электрофореза и хроматографии составляют пептидные карты. Затем устанавливают последовательность аминокислот в выделенных пептидах и первичную структуру всей молекулы.

— химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной и аминогруппой (-NH 2) другой, при этом выделяется одна молекула воды (H 2 O). Молекула, содержащая пептидный связь называется амидом. Чотирьохатомна функциональная группа -C (= O) NH- называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе пептидов и белков, они соединяют между собой остатки аминокислот. Пепдидни связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, — синтетические молекулы (полимеры), которые также содержат пептидные связи.

Образование пептидной связи

Пептидный связь образуется в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль нуклеофила, замещая гидроксил карбоксильной группы:

Поскольку -OH является плохой отходной группой, описана реакция конденсации протекает очень тяжело. Обратная реакция — разрушение пептидной связи — называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях равновесие замещена именно в сторону гидролиза и образования свободных аминокислот (или других мономерных единиц). Итак пептидный связь метастабильное, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется около 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет. В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.

Реакция конденсации, в результате которой происходит формирование пептидной связи, требует вклада свободной энергии. Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, это обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождения гироксильнои группы облегчается.

Резонансные формы пептидной группы

В 1930-1940-х годах Лайнус Полинг и Роберт Кори проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось установить, что пептидная группа жесткую планарную структуру, шесть атомов лежат в одной плоскости: α-атом углерода и C = O группа первой аминокислоты и N-H группа и α-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил это существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньше длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), чем того же связи в простых аминов (149 пм). Итак вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислорода и амидной азотом, пептидный связь на 40% имеет свойства двойного:

В пептидных группе вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие его частичной двойственности. Вращение разрешено только вокруг связей С-С α и N-С α. В результате остов пептида может быть представлен как серия полей, разделенных совместными точками вращения (С α атомы). Такая структура ограничивает количество возможных конформаций пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активным, чем много подобных групп (например эфиров). Эта группа незаряженная за физиологических значений pH, но вследствие существования двух резонансных форм карбонильный кислород несет частичный отрицательный заряд, а амидный азот — частичный положительный. Таким образом возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Эти дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например α-спирали).

Стереоизомерия

Возможные конфигурации

Для планарного пептидной связи возможны две конфигурации: в транс -конфигурации α-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис -конфигурации — с одной и той же. Транс-форма пептидных н "связей значительно более распространенной чем цис (встречается в 99,6% случаев), из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот:

Исключением является аминокислота пролин, если она соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин — единственная из протеиногенным аминокислот, содержит около C α не первоначальная, а вторичную аминогруппу. В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у остальных аминокислот. В пролина, что включенный в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислот. Поэтому разница между транс — и цис -конфигурации очень незначительна и ни одна из них не имеет энергетической преимущества.

Возможны конформации

Конформация пептида определяется тремя торсионными углами, отражающие вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: ψ (пси) — вокруг C α1-С, ω (омега) — вокруг С-N, и φ (фи) — вокруг N- С α2.

Как уже упоминалось вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так ω угол всегда имеет значение ок. 180 ° в транс -конфигурации и 0 ° в значительно более редкой цис -конфигурации.

Поскольку связи N-С α2 и C α1-С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограничен, в результате чего пептидные цепи могут принимать различные пространственные конформации. Однако возможны не все комбинации торсионных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, называется диаграммой Рамахандрана.

Методы определения

Биуретовая реакция

Пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.

Качественной реакцией на пептидный связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO 4) в щелочной среде. Продуктом является комплекс сине-фиолетовой окраски между атомом меди и амтомамы азота.

Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используют его модификации. Одной из таких модификаций является метод Лоури, в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.

α-Аминокислоты могут ковалентно связы-ваться друг с другом с помощью пептидных свя-зей . Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH -R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо-лекулы воды.

При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды . Час-то в названии таких молекул указывают количе-ство входящих в состав олигопептида аминокис-лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды », а полипептиды, состоя-щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел-ков, называют «аминокислотные остатки». Амино-кислотный остаток, имеющий свободную амино-группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп-пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи-шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо-собна к свободным вращениям (хотя ограниче-на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз-личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид-ной связи. В результате боковые радикалы ами-нокислот находятся на наиболее удалённом рас-стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными .

В организме человека вырабатывается мно-жество пептидов, участвующих в регуляции раз-личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов - окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики - грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей-ствием (энкефалины (5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф-фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Окситоцин выделяется в кровь во время корм-ления ребёнка, вызывает сокращение миоэпителиальных клеток протоков молочных желёз и стимулирует выделение молока. Кроме того, окситоцин влияет на гладкую мускулатуру мат-ки во время родов, вызывая её сокращение.

В отличие от окситоцина, основное физио-логическое действие вазопрессина — увеличе-ние реабсорбции воды в почках при уменьше-нии АД или объёма крови (поэтому другое название этого гормона — антидиуретический). Кроме того, вазопрессин вызывает сужение сосудов .

Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертич-ной структурами. Существуют общие правила, по которым идёт формирование про-странственных структур белков.

Первичная структура белка - это ковалентная структура остова полипептидной цепи - линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Первичная структура каждого индивидуально-го белка закодирована в участке ДНК, называе-мом геном. В процессе синтеза белка информа-ция, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка пер-вичной структуры белка. Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для дан-ного белка первичную структуру.

Инсулин является первым белком, первичная структура которого была расшифрована. Инсулин — белковый гормон; содержит 51 аминокислоту, состоит из двух полипептидных цепей (цепь А содержит 21 аминокислоту, цепь В — 30 аминокислот). Инсулин синтезируется в β-клетках поджелудочной железы и секретируется в кровь в ответ на повышение концентра-ции глюкозы в крови. В структуре инсулина имеются 2 дисульфидные связи, соединяющие 2 полипептидные цепи А и В, и 1 дисульфидная связь внутри цепи А

Вторичная структура белков- это конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами -NH и -СО. Существует два основных способа укладки цепи — α-спираль и β-структура .

α -Спираль

Вданном типе структуры пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образова-ния водородных связей между атомами кисло-рода карбонильных групп и атомами водорода ами-ногрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

В образовании водородных связей участвуют практически все атомы кислорода и водорода пеп-тидных групп. В результате α-спираль «стягива-ется» множеством водородных связей. Несмотря на то, что данные связи относят к разряду сла-бых, их количество обеспечивает максимально возможную стабильность α-спирали. Так как все гидрофильные группы пептидного остова обыч-но участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) α-спиралей уменьша-ется, а их гидрофобность увеличивается.

α-Спиральная структура — наиболее устой-чивая конформация пептидного остова, отве-чающая минимуму свободной энергии. В резуль-тате образования α-спиралей полипептидная цепь укорачивается, но если создать условия для разрыва водородных связей, полипептидная цепь вновь удлинится.

Радикалы аминокислот находятся на наружной стороне α -спирали и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерных для вторич-ной структуры, но некоторые из них могут нару-шать формирование α-спирали.

К ним относятся:

Пролин. Его атом азота входит в состав жёс-ткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг -N-CH- связи. Кроме того, у атома азота пролина, образующего пептид-ную связь с другой аминокислотой, нет ато-ма водорода. В результате пролин не спосо-бен образовать водородную связь в данном месте пептидного остова, и α-спиральная структура нарушается. Обычно в этом месте пептидной цепи возникает петля или изгиб;

Участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радика-лов, между которыми возникают электро-статические силы отталкивания;

Участки с близко расположенными объём-ными радикалами, механически нарушаю-щими формирование а-спирали, например метионин, триптофан.

β -Структура

β-Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между раз-ными полипептидными цепями , β-Структура образует фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой», — β-складчатый слой.

Складчатый слой фиброина шелка: зигзагообразные антипараллельные складки.

Когда водородные связи образуются между атомами пептидного остова различных полипеп-тидных цепей, их называют межцепочечными связями. Водородные связи, возникающие меж-ду линейными участками внутри одной полипеп-тидной цепи, называют внутрицепочечными. В β-структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи.

Третичная структура белков — трёхмерная про-странственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Третичная структура свернутой полипептиднойцепи стабилизируется рядом взаимодействий между радикалами аминокислот: это гидрофобные взаимодействия, электростатическое притяжение, водородные связи, а также дисульфидные -S-S- связи.

Гидрофильные радикалы аминокислот стре-мятся образовать водородные связи с водой и поэтому в основном располагаются на поверх-ности белковой молекулы.

Все гидрофильные группы радикалов амино-кислот, оказавшиеся внутри гидрофобного ядра, взаимодействуют друг с другом с помощью ион-ных и водородных связей.

Типы связей, возникающих между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка. 1 — ионные связи; 2 — водородные связи; 3 — гидро-фобные связи; 4 — дисульфидные связи.

Ионные связи (электростатическое притяжение)могут возникать между от-рицательно заряженными (анионными) карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и по-ложительно заряженными (катионными) группами радикалов лизина, аргинина или гистидина.

Водородные связи возникают между гидро-фильными незаряженными группами (таки-ми как -ОН, -CONH 2 , SH-группы) и любы-ми другими гидрофильными группами. Третичную структуру некоторых белков ста-билизируют дисульфидные связи, образующие-ся за счёт взаимодействия SH-групп двух остатков цистеина. Эти два остатка цистеина могут находиться далеко друг от друга в линейной первичной структуре белка, но при формиро-вании третичной структуры они сближаются и образуют прочное ковалентное связывание ра-дикалов.

Большинство внутриклеточных белков лише-но дисульфидных связей. Однако такие связи распространены в белках, секретируемых клет-кой во внеклеточное пространство. Полагают, что эти ковалентные связи стабилизируют кон-формацию белков вне клетки и предотвращают их денатурацию. К таким белкам относят гор-мон инсулин и иммуноглобулины.

Четвертичная структура белков. Многие белки содержат в своём составе толь-ко одну полипептидную цепь. Такие белки на-зывают мономерами. К мономерным относят и белки, состоящие из нескольких цепей, но соединённых ковалентно, например дисульфидными связями (поэтому инсулин следует рассматривать как мономерный белок).

В то же время существуют белки, состоя-щие из двух и более полипептидных цепей. После формирования трёхмерной структуры каждой полипептидной цепи они объединя-ются с помощью тех же слабых взаимодей-ствий, которые участвовали в образовании третичной структуры: гидрофобных, ионных, водородных.

Способ упаковки двух или более отдельных глобулярных белков в молекуле является четвертичной структурой белка.

Отдельные поли-пептидные цепи в таком белке носят название мономеров, или субъединиц. Белок, содержа-щий в своём составе несколько мономеров, называют олигомерным. Олигомерные глобулярные белки обычно имеют крупные размеры и часто выполняют в ферментативных комплексах регуляторные функции.

Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических свойств среды, а также при взаи-модействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформации белка в целом.

Конформационные изменения играют огромную роль в функционировании белков в живой клетке. Разрыв большого количества слабых связей в молекуле белка под воздействием органических растворителей, ультразвука, температуры, pH ,и т.д. приводит к разрушению её нативной конформации. Развертывание цепей без разрушения их ковалентных связей называется денатурацией . Такой белок биологически неактивен . При денатурации белков не происходит разрыва пептидных связей, т.е. первичная структура белка не нарушается, однако его функция утрачивается.

Полипептиды это белки, которые обладают повышенной конденсационной степенью. Они имеют широкое распространение среди организмов как растительного, так и животного происхождения. То есть здесь речь идет о компонентах, которые являются обязательными. Они отличаются чрезвычайным разнообразием, причем нет грани четкого характера между такими веществами и обычными белками. Если говорить о разнообразии таких веществ, то надо отметить что когда они формируются, в этом процессе участвуют не менее 20 аминокислот протеногенного типа, а если говорить о количестве изомеров, то их можно быть до бесконечности.

Именно поэтому молекулы белкового типа имеют столько возможностей, которые практически безграничны, когда речь идет об их полифункциональности. Так что, понятно почему белки называют основной всего живого, что есть на Земле. Белки называют ещё и одними из самых сложных веществ, которые когда либо были сформированы природой, также они очень уникальны. Так же, как и протеин, белки способствуют активному развитию живых организмов.

Если говорить максимально конкретно, то речь идет о веществах, которые представляют собой биополимеры, в основе которых лежат аминокислоты, содержащие не менее сотни остатков аминокислотного типа. Причем, здесь также есть деление – есть такие вещества, которые относятся к низкомолекулярной группе, они включает в себя всего несколько десятков остатков аминокислот, есть также вещества, которые относятся к высокомолекулярным группам, в них таких остатков существенно больше. Полипептид же это такое вещество, которое отличается действительно большим разнообразием в своей структуре и организации.

Группы полипептидов

Все эти вещества в условном порядке делятся на две группы, при таком делении принимаются во внимание особенности их структуры, которые оказывают непосредственное влияние на их функциональность:

• К первой группе можно отнести вещества, которые отличаются типичной белковой структурой, то есть сюда входит цепочка линейного типа и непосредственно аминокислоты. Они встречаются во всех живых организмах, причем, самый большой интерес здесь имеют вещества с повышенной активностью гормонального типа.
• Что касается второй группы, то здесь находятся те соединения, структура которых имеет не самые типичные для белков особенности.

Что представляет собой полипептидная цепь

Полипептидная цепь представляет белковую структуру в состав которой входят аминокислоты, все это имеет прочную связь соединениями пептидного типа. Если говорить о первичной структуре, то речь идет о простейшем уровне структуры молекулы белкового типа. Такая организационная форма отличается повышенной стабильностью.

Когда в клетках начинают образовываться пептидные связи, то первым делом активацию начинает группа карбоксильного типа одной аминокислоты, а уже потом начинает активное соединение с другой подобной группой. То есть полипептидные цепи характеризуются постоянно чередующимися фрагментами таких связей. Здесь есть целый ряд определенных факторов, оказывающих существенное влияние на форму структуры первичного типа, однако этим их влияние не ограничивается. Существует активное влияние на те организации такой цепи, которые имеют высший уровень.

Если говорить об особенностях такой организацинной формы, то они заключаются в следующем:

• происходит регулярное чередование структур, относящимся к жесткому типу;
• есть участки, которые обладают относительной подвижностью, они имеют возможность вращаться вокруг связей. Именно особенности такого рода оказывают влияние на то, каким образом полипептидная цепь укладывается в пространстве. Причем с пептидными цепями могут осуществляться разного рода организационные моменты под воздействием множества факторов. Может быть отсоединение одной из структур, когда пептиды формируются в отдельную группу и отделяются от одной цепи.

Белковая структура вторичного типа

Здесь речь идет о варианте цепной укладки таким образом, чтобы была организована упорядоченная структура, такое становится возможным, благодаря водородным связям между группами пептидов одной цепи с такими же группами другой цепи. Если брать во внимание конфигурацию такой структуры, то она может быть:

1. Спирального типа, такое название произошло, благодаря своеобразной форме.
2. Слоисто-складчатого типа.

Если говорить о спиральной группе, то это такая белковая структура, которая сформирована в форме спирали, которая образуется, не выходя за пределы одной цепи полипептидного типа. Если говорить о внешнем виде, то она во многом схожа с обычной электрической спиралью, которая есть в плитке, работающей на электричестве.

Что касается слоисто-складчатой структуры, то здесь цепь отличается изогнутой конфигурацией, её формирование осуществляется на основе связей водородного типа, причем, здесь все ограничивается пределами одного участка конкретной цепи.